Un nouveau systeme proteique protege les cysteines celibataires contre le stress oxydant
(2010) Academie Royale de Medecine de Belgique. Bulletin et Memoires — Vol. 165, n° 5-6, p. 299-305 (2010)
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- Le périplasme de la bactérie Escherichia coli contient plusieurs protéines de la famille des thiorédoxines. DsbA et DsbC catalysent la formation et l’isomérisation des ponts disulfures dans les polypeptides non repliés qui pénètrent dans le périplasme. La fonction d’une troisième protéine de cette famille, DsbG, n’était pas connue. Nous avons isolé DsbG en complexe avec trois de ses substrats, ce qui nous a conduits à faire la découverte intrigante que DsbG interagit avec des protéines correctement repliées qui ne possèdent qu’un seul résidu cystéine. Nous avons montré que ce résidu cystéine est très sensible à l’oxydation et forme un acide sulfénique in vitro. En cherchant à déterminer si la formation d’acide sulfénique se produit également in vivo, nous avons observé que de nombreuses protéines présentes dans le périplasme présentent cette modification post-traductionnelle. En outre, nous avons remarqué que le niveau de sulfénylation augmentait dans des souches dépourvues de DsbG et de DsbC, ce qui indique que ces protéines contrôlent le niveau de sulfénylation dans le périplasme. En identifiant les substrats de DsbG, nous avons donc découvert un nouveau système réducteur qui protège les résidus cystéines célibataires de l’oxydation (Depuydt et al., Science 326 (2009), 1109-1111). Comme les protéines de la famille des thiorédoxines sont présentes dans de nombreux génomes, on peut penser que des systèmes réducteurs comparables existent dans d’autres organismes afin de contrôler le niveau de sulfénylation cellulaire
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Citations
Collet, J.-F. (2010). Un nouveau systeme proteique protege les cysteines celibataires contre le stress oxydant. Academie Royale de Medecine de Belgique. Bulletin et Memoires, 165(5-6), 299-305. https://hdl.handle.net/2078.5/162027 (Original work published 2010)